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Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  38 lines
  1. *********************************************
  2. * Nitrilases / cyanide hydratase signatures *
  3. *********************************************
  4.  
  5. Nitrilases  (EC 3.5.5.1)   are   enzymes  that  convert  nitriles  into  their
  6. corresponding acids and ammonia. They are widespread in microbes as well as in
  7. plants where    they    convert indole-3-acetonitrile to the hormone indole-3-
  8. acetic acid.  A  conserved   cysteine has been shown [1,2] to be essential for
  9. enzyme activity;  it  seems  to  be  involved  in a nucleophilic attack on the
  10. nitrile carbon atom.
  11.  
  12. Cyanide hydratase (EC  4.2.1.66) converts HCN to formamide. In phytopathogenic
  13. fungi, it  is  used  to  avoid the toxic effect of cyanide released by wounded
  14. plants [3].  The sequence of cyanide hydrolase is evolutionary related to that
  15. of nitrilases.
  16.  
  17. As signature  patterns for  these  enzymes, we selected two conserved regions.
  18. The first  is  located  in  the  N-terminal  section  while  the second, which
  19. contains the active site cysteine, is located in the central section.
  20.  
  21. -Consensus pattern: A-x(3)-G-x(2)-[LIVMFY](2)-x-F-x-E-x-[FYW]-[LIVM]-x-G-Y-P
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24.  
  25. -Consensus pattern: G-[GAQ]-x(2)-C-[WA]-E-[NH]-x(2)-[PST]-[LIVMFY]-x-[KR]
  26.                     [C is the active site residue]
  27. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  28. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  29.  
  30. -Last update: October 1993 / First entry.
  31.  
  32. [ 1] Kobayashi M., Izui H., Nagasawa T., Yamada H.
  33.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:247-251(1993).
  34. [ 2] Kobayashi M., Komeda H., Yanaka N., Nagasawa T., Yamada H.
  35.      J. Biol. Chem. 267:20746-20751(1992).
  36. [ 3] Wang P., Vanetten H.D.
  37.      Biochem. Biophys. Res. Commun. 187:1048-1054(1992).
  38.